81. Как можно объяснить случаи внутригенной комплементации?

При картировании ts (температурочувствительных) и амбер-мутаций фага Т4 было обнаружено, что некоторые ts-мутации в зависимости от их положения на генетической карте и результатов функционального цис-транс-теста с тесно сцепленными амбер-мутациями должны относиться к одному и тому же гену, но тем не менее в цис-транс-тесте они дают комплементацию. Такие же случаи внутригенной комплементации были обнаружены в геномах бактерий и других организмов. Внутригенную комплементацию можно объяснить на основе представлений о четвертичной структуре белка. Многие белки выполняют свою функцию только тогда, когда они организованы в виде четвертичной структуры, т. е. состоят из нескольких полипептидных цепей. Например, фермент β-галактозидаза представляет собой агрегат из четырех идентичных полипептидных цепей. Рассмотрим ts-мутацию гена, детерминирующего подобный белок. Мутантный фенотип ts может быть следствием замены аминокислоты в полипептидной цепи. В результате замены интервал температур, в котором данный белок может принимать активную четвертичную структуру, оказывается суженным, т. е. при пермиссивной температуре 25°С такой белок сохраняет свою активность, а при 42°С он денатурируется. Предположим, что в одной клетке присутствуют две копии гена, детерминирующего данный белок. Как и в цис-транс-тесте, эти копии несут разные ts-мутации. Тогда должны возникнуть гибридные агрегаты мутантного белка, часть полипептидных цепей которого синтезирована под контролем одного гена, а часть - под контролем другого ts-мутантного гена. В результате температурный интервал, в котором образуется физиологически активная структура, может быть шире. Значит, две мутации одного гена могут быть взаимно скомпенсированы.